answer:**Вводно-подготовительная часть:** 1. **Организационный момент (2 минуты):** - Цель: подготовить класс к уроку, создать эмоциональный настрой. - Учитель: Приветствует учащихся. Дает команду на построение в одну шеренгу. Проверяет готовность учеников к уроку, напоминает основные требования техники безопасности. - Ученики: Ответ на приветствие, построение в одну шеренгу, слушают информацию о технике безопасности. - Формируемые УУД: регуляция эмоционального состояния (Л). - Обучающие задания: стать в шеренгу; "Ребята, на протяжении всего урока соблюдаем правила техники безопасности. Вы готовы?" - Вопросы и предложения: "С каким настроением вы пришли на урок?" 2. **Мотивация (2 минуты):** - Учитель: Задает вопросы о физических качествах баскетболиста и просит учащихся высказаться. - Ученики: Высказывают предположения о качествах баскетболиста. - Формируемые УУД: осознавать смысл предстоящей деятельности (П), анализ и предположения (П). - Вопросы: "Как вы думаете, какими физическими качествами должен обладать классный баскетболист?" 3. **Постановка учебной задачи (2 минуты):** - Учитель: Озвучивает тему и цель урока. - Ученики: Внимательно слушают, высказывают собственные задачи для урока. - Формируемые УУД: принимать учебные задачи (Р). - Задачи: "Сегодня мы будем изучать различные виды ведения мяча. Какие задачи вы ставите перед собой?" 4. **Актуализация знаний (10 минут):** - Учитель: Задает вопросы, проводит разминку с элементами ходьбы и бега. - Ученики: Отвечают на вопросы, выполняют упражнения в ходьбе и беге. - Формируемые УУД: разминка, подготовка к физической активности (Л), удержание учебной цели (Р). - Задания: Разнообразные упражнения в ходьбе и беге. - Вопросы: "Без чего нельзя начинать тренировку, урок физической культуры?" **Основная часть:** 5. **Изучение нового материала (10 минут):** - Учитель: Раздает мячи, демонстрирует упражнения, напоминает про технику безопасности при работе с мячами. - Ученики: Выполняют упражнения, участвуют в ведении мяча и передачах. - Формируемые УУД: восприятие нового материала (К), контроль, оценка действий (Р). - Задания: Выполнение передач мяча, ведение мяча различными стойками. - Вопросы: "Какие правила существуют при работе с мячами?" 6. **Первичное закрепление (4 минуты):** - Учитель: Демонстрирует технику ведения мяча с продвижением и передачей мяча. - Ученики: Выполняют ведение мяча, делятся впечатлениями о выполнении. - Формируемые УУД: поддержка взаимодействия и обратной связи (К), соблюдение техники безопасности (Л). - Задание: Ведение мяча с продвижением вперед, передача мяча от груди. 7. **Игровая деятельность (5 минут):** - Учитель: Организует и проводит игру "Салки с мячом". - Ученики: Участвуют в игре, перестраиваются в шеренгу после её окончания. - Формируемые УУД: соблюдение правил игры, взаимодействие с партнерами (К), (Л). **Заключительная часть:** 8. **Рефлексия (2 минуты):** - Учитель: Просит учащихся провести самооценку, обсуждение действий и результатов. - Ученики: Оценивают свое участие в уроке, обсуждают цели и результаты. - Формируемые УУД: самооценка, коррекция действий (Л), (Р). - Вопросы для рефлексии: "Выполнили ли вы поставленные задачи? Как оцените свои результаты?" 9. **Итоги урока (3 минуты):** - Учитель: Подводит итоги урока, выставляет оценки, дает домашнее задание, прощается с учащимися. - Ученики: Узнают оценки, записывают домашнее задание, благодарят и прощаются с учителем. - Домашнее задание: Имитация ведения мяча, упражнения на развитие координации. **Прощание:** "Класс, смирно! Урок окончен. До свидания! Направо! На выход шагом марш!"

answer:Задачи урока можно сформулировать следующим образом: **Образовательные:** - Ознакомить учеников с техникой ведения мяча, а также передачи и приема мяча в движении. - Изучить основные правила техники безопасности при выполнении упражнений с мячом. - Повторить и закрепить правила баскетбольной игры и ее технические элементы. - Провести теоретическое введение в новый материал, связанный с ведением мяча в различных направлениях и скоростных режимах. - Развить умения и навыки самостоятельной работы с мячом и ведения в баскетболе. **Развивающие:** - Способствовать развитию координации движений, гибкости и быстроты реакций. - Развить умение работать в парах и группах, учиться взаимодействовать и содействовать друг другу в процессе выполнения учебных заданий. - Стимулировать мыслительную активность через анализ выполнения двигательных действий и их коррекцию. - Формировать умения поддерживать работоспособность и концентрацию внимания на протяжении всего урока. - Повышать уровень физической подготовки учеников через разнообразные упражнения и игровые элементы, направленные на совершенствование навыков владения мячом. **Воспитательные:** - Воспитывать дисциплинированность, ответственность и уважение к одноклассникам и учителю. - Способствовать развитию коммуникативных навыков и умению работать в команде. - Прививать интерес к регулярным физическим упражнениям и здоровому образу жизни. - Формировать понимание важности соблюдения правил и договоренностей в спортивной деятельности и в жизни. - Воспитывать чувство товарищества, взаимоподдержки и честной игры в процессе занятий спортом.

answer:Protein Disulfide Isomerase (PDI) and Calreticulin (CRT) are two important chaperone proteins that play critical roles in the endoplasmic reticulum (ER) related to protein folding, quality control, and the export of properly folded proteins. Here's a brief overview of their functions: # Protein Disulfide Isomerase (PDI): 1. **Protein Folding**: PDI is involved in the formation, reduction, and isomerization of disulfide bonds in nascent proteins. Disulfide bonds are crucial for the stability and function of many proteins. By catalyzing these bond rearrangements, PDI ensures that proteins attain their correct three-dimensional structures. 2. **Quality Control**: PDI is also part of the ER quality control system, as it aids in the refolding of misfolded proteins. It works in concert with other chaperones and folding enzymes to ensure that only correctly folded proteins are allowed to exit the ER. 3. **Protein Export**: Properly folded proteins are then tagged for export from the ER to the Golgi apparatus and further along the secretory pathway. While PDI itself is not directly involved in the export process, its role in ensuring the proper folding and disulfide bond formation of proteins is a prerequisite for their export. # Calreticulin (CRT): 1. **Protein Folding**: Similar to PDI, CRT also has a role in protein folding. It is a calcium-binding chaperone that binds to many newly synthesized glycoproteins in the ER, thereby preventing them from aggregation and assisting in the correct folding of these proteins. 2. **Quality Control**: In conjunction with Calnexin (CNX), CRT is part of the quality control cycle that ensures glycoproteins are properly folded before they are moved along the secretory pathway. It binds to monoglucosylated N-linked oligosaccharides on nascent glycoproteins to retain them within the ER until proper folding is achieved. 3. **ER Stress and the Unfolded Protein Response**: CRT, along with other chaperones, plays a role in sensing misfolded proteins in the ER and can be involved in signaling for the unfolded protein response (UPR) to alleviate ER stress. 4. **Protein Import/Export**: Although CRT is primarily known for its role in protein folding, it indirectly affects protein export. By ensuring the correct folding of proteins, it influences whether theywill be transported out of the ER. CRT does not directly participate in protein import into the ER; protein import typically involves signal recognition particles and translocon complexes. These chaperones, along with other co-factors and folding enzymes, create a tightly regulated environment within the ER that balances the folding, modification, and export of proteins while minimizing the load of misfolded proteins that could lead to cellular stress and disease.

answer:While PDI (Protein Disulfide Isomerase), Calnexin (CNX), and Calreticulin (CRT) are key components of the ER quality control system, you might be referring to the ER chaperones associated with them, such as ERdj proteins, which are also known as ER-resident J domain-containing proteins. ERdj proteins are a subset of the HSP40 (Heat Shock Protein 40) family and work alongside BiP (Binding immunoglobulin Protein), which is a member of the HSP70 family and a central chaperone in the ER. They assist in protein folding and the ER-associated degradation (ERAD) pathway. Here is how the system generally works: # Protein Folding and Quality Control: 1. **Calnexin (CNX) and Calreticulin (CRT)**: Both are lectin chaperones that bind to glycoproteins bearing monoglucosylated N-linked glycans. They work in a cycle that involves glucosidases and glucosyltransferases to ensure proper folding of the glycoproteins. If the glycoproteins are properly folded, they are released and transported from the ER. 2. **Protein Disulfide Isomerase (PDI)**: PDI assists in the formation and rearrangement of disulfide bonds in nascent polypeptides, which is essential for proper folding. 3. **ERdj Proteins**: These co-chaperones interact with unfolded or misfolded proteins and recruit BiP to bind to exposed hydrophobic patches, preventing untimely aggregation and facilitating refolding or degradation. # ER-associated Degradation (ERAD): When proteins are terminally misfolded and cannot be salvaged, they need to be retro-translocated out of the ER and targeted for degradation by the ubiquitin-proteasome system. This is where ERAD comes into play. 1. **ERdj Proteins and BiP**: In the context of ERAD, ERdj proteins and BiP recognize terminally misfolded proteins. The interaction between ERdj proteins and BiP is regulated by the J domain of ERdj proteins, which stimulates the ATPase activity of BiP. 2. **Recognition and Retro-translocation**: Misfolded proteins are then polyubiquitinated and extracted from the ER membrane by a complex known as the retro-translocon. 3. **Degradation**: After retro-translocation, the misfolded proteins are typically unfolded and shuttled to the cytosolic proteasomes where they are degraded. In summary, ERdj proteins serve as co-chaperones that are involved in the folding and ERAD processes by partnering with BiP and other ER chaperones. This cooperative network ensures the fidelity of the protein folding process and maintains cellular homeostasis by preventing the accumulation of misfolded or damaged proteins within the ER.